热休克蛋白家族中的许多成员如gp96\,HSP90\,HSP70等具有排斥和治疗肿瘤及传染性疾病的免疫原性，进一步研究发现热休克蛋白作为分子伴侣可结合细胞中的肽库，它本身没有抗原性，抗原性由结合的短肽所决定。热休克蛋白将结合的短肽呈递给I类MHC分子，进而激活特异性CTL和记忆性T细胞，引发机体细胞免疫反应。据最新发现gp96还可能有与MHC一样的功能，可直接将结合的多肽抗原呈递给T细胞。近年来对哺乳动物的二种主要热休克蛋白gp96和HSP70的免疫机制和作为治疗性疫苗的优越性进行了详细研究，这为乙型肝炎和乙肝继发性肝癌的免疫治疗提供了新思路。
孟颂东 高福 田波. 热休克蛋白-多肽复合物在肿瘤和传染性疾病免疫中的作用[J]. 生物工程学报, 2000, 16(4):
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