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囊尾蚴膜联蛋白32在大肠杆菌中的表达及纯化
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    在已获得的囊尾蚴膜联蛋白 (Annexin) 32cDNA的基础上 ,以PCR的方法在cDNA两端加上酶切位点 ,插入原核表达载体pJLA 5 0 3,热诱导表达后 ,外源蛋白大部分以可溶形式表达 ,表达量占菌体总蛋白的 35 %。经(NH4)2SO4分级沉淀、DEAE阴离子交换层析及Sephacry1S 2 0 0凝胶过滤层析得到电泳单一条带 ,Westernblot及抗凝血实验证明表达产物是有生物活性的

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引用本文

郭瀛军; 吴丹; 颜宏利; 孙树汉;. 囊尾蚴膜联蛋白32在大肠杆菌中的表达及纯化[J]. 生物工程学报, 2001, 17(5):

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