绮丽刺毛霉的一种新型甘氨酸氨肽酶的研究
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    研究了产自于绮丽刺毛霉(Actinomucor elegans)的一种甘氨酸氨肽酶。分子筛层析表明该酶的天然分子的分子量为320kD,SDSPAGE分析表明蛋白质的亚基分子量为565kD。该酶水解含有甘氨酸残基的底物(如glycinenaphthylamine)的效率要较其它氨基酸残基高得多。该酶的最佳反应温度为30℃,最佳pH为8.0。酶的Km和Kcat值分别为0.24mmol/L与1008 s-1。1.0mmol/L Zn2+,Cu2+和Cd2+可完全抑制该酶的活性。作用于酶巯基的化学物质对酶活性都有抑制作用。根据络合剂反应的实验结果表明该酶是一种含有金属的酶。当与蛋白酶共同作用时该酶除了甘氨酸外还能提高脯氨酸、精氨酸及谷氨酸的水解率。

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马晓航孙桂芹 赵宇华 贾小明. 绮丽刺毛霉的一种新型甘氨酸氨肽酶的研究[J]. 生物工程学报, 2004, 20(4):

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