固定化在多孔玻璃上的青霉素酰化酶性质
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    从大肠杆菌As 1.76提取青霉素酰化酶,经纯化,用戊二醛圈定在氯烷基硅烷化多孔玻璃上。初步摸索了固定化条件。固定化酶的米氏常数为7.7 x 10-4M,比自然酶大10倍,但竞争性抑制剂苯乙酸对固定化酶和自然酶的抑制常数基本相同,固定化酶的最大反应速度为5.8×10-2M/min,比自然酶大2.5倍,水解NIPAB的最适pH为7.O,比自然酶低1个pH单位,最适反应温度比自然酶低i0℃,固定化酶在pH 5.8—8.0之间较稳定,较自然酶的范围略窄;固定化酶在40℃以下稳定,而自然酶在45℃以下稳定。

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引用本文

姜卫平 刘慧贞 孙万儒. 固定化在多孔玻璃上的青霉素酰化酶性质[J]. 生物工程学报, 1985, 1(3):

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