自牛肝中纯化了蛋白二硫键异构酶(PDI)，并对重组蛋白的酶促折叠过程进行了探讨．结果表明。在等摩尔PDl的催化作用下，可使1mg／ml的IIJ-2的正确折叠率提高到58%以上，比活性由4×106u／mg增加到8．2×106u／mg，PDl还能部分纠正二硫键错配的IL-2异构体成为正确折叠的lL-2和防止IL-2通过cys的链问交联形成聚合体。GM-CSF在PDl催化下也有类似的结果。PDl作用的关键是它所催化的琉基一二硫键的交换反应。
徐明波 孟文华 马贤凯. 二硫键异构酶的纯化及其对重组蛋白体外折叠的影响[J]. 生物工程学报, 1994, 10(4):
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