摘要:从一株土壤链霉菌(Streptomyces sp.)Y405的发酵液中通过硫酸铵分级盐析、290树脂脱色、Sephadex G-75凝胶过滤、DEAESephadex A-25阴离子交换层析和LysineSepharose4B亲和层析，获得一种新型的具有纤溶活性的蛋白酶SW-1。每升发酵液中可获得4.2mg SW1样品，回收率为12.0%，每毫克蛋白活力达2952.3尿激酶单位，以发酵液作为起始，所获得样品纯度提高230.6倍，HPLC检测纯度约为83.5%。SW-1在SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳中是单肽链蛋白，分子量为30kD，等电点为8.5，测定其N-端17个氨基酸序列为Arg/Asn/Phe-Pro/Asp-Gly-Met-Thr-Met-Thr-Ala-Ile-Ala-Asn-Gln-Asn-Thr-Gln-Ile-Asn，N端第一和第二残基具有不均一性，根据氨基酸组成分析推算SW1由262个氨基酸组成。SW-1的纤溶活性可被10mmol/L PMSF、1mmol/L EDTA和1mol/L赖氨酸完全抑制，表明SW1其赖氨酸结合位点与活性有关。SW-1的纤溶活性在4～37℃和pH4.0～9.0具有较好的稳定性，最适pH为8.0。在纤维蛋白加热平板上，SW-1和SW-1与纤溶酶原的混合液显示相同的纤溶活性，表明SW-1对纤维蛋白具有直接的降解作用，而不具有激活纤溶酶原的活性，因而SW-1是一种纤溶酶而不是纤溶酶原激活剂。
