生物素连接酶BirA及其突变体在病原与宿主互作研究中的应用进展
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Progress in research and application of the biotin ligase BirA and its mutants in pathogen-host interaction
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    摘要:

    蛋白质是机体进行生命活动的主要承担者,研究蛋白质的亚细胞定位及蛋白质之间的相互作用对了解蛋白质功能、阐述机体内分子机制至关重要。邻近标记技术是最新发展的能够在活细胞中检测蛋白质相互作用的有效方法之一。相较于传统研究蛋白质相互作用的方法,邻近标记技术具有灵敏度高、特异性强和背景低等优势,被广泛应用于病原与宿主间蛋白质的相互作用研究中。本文对近些年生物素连接酶BirA及其突变体的发展和应用进行了综述,阐述了几种经典生物素连接酶的作用原理,以期进一步明确基于BirA及其突变体的邻近标记技术在病原-宿主间蛋白质相互作用鉴定中的重要作用。

    Abstract:

    Proteins serve as the primary executors of cellular activities in organisms, and thus investigating the subcellular localization and interactions of proteins is crucial for understanding protein functions and elucidating the molecular mechanisms in organisms. Proximity labeling is a recently developed effective method for detecting protein-protein interactions in live cells. Compared with the conventional methods for studying protein-protein interactions, proximity labeling demonstrates high sensitivity, strong specificity, and low background and is widely employed in the research of protein-protein interactions between pathogens and hosts. This article reviews the recent progress in the development and applications of the biotin ligase BirA and its mutants and elucidates the functioning principles of several classical biotin ligases. This review aims to clarify the role of proximity labeling based on BirA and its mutants in identifying protein-protein interactions between pathogens and hosts.

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引用本文

张含煜,李鹏飞,廖浙屿,张梦佳,孙玉梅,张敏,何启盖,李文涛. 生物素连接酶BirA及其突变体在病原与宿主互作研究中的应用进展[J]. 生物工程学报, 2024, 40(7): 1981-1996

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  • 收稿日期:2023-12-12
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  • 在线发布日期: 2024-07-08
  • 出版日期: 2024-07-25
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